Foi proposto um novo modelo para explicar a resistência a antibióticos das bactérias Staphylococcus aureus (foto abaixo) -- principais responsáveis por infecções que põem em risco a vida de recém-nascidos em hospitais. O trabalho foi realizado por Mariana Pinho e Herminia de Lencastre, pesquisadoras da Universidade Nova de Lisboa (Portugal) associadas à Universidade de Rockefeller (Estados Unidos), e por Alexander Tomasz, professor em Rockefeller.
Os mecanismos moleculares pelos quais os microrganismos escapam da penicilina, da meticilina e de outros poderosos antibióticos foram apontados em estudo publicado em 21 de agosto na versão on-line da revista Proceedings of the National Academy of Sciences.
Para destruir as bactérias, muitos antibióticos se ligam a proteínas de uma família chamada PBP de forma a torná-las inativas. Essas proteínas estão envolvidas na construção da parede celular dos microrganismos. Sem a parede corretamente montada, as bactérias não podem manter sua integridade e morrem.
Contudo, desde 1940, quando os antibióticos foram introduzidos no mercado, a S. aureus desenvolve meios de driblar a ação desses medicamentos. O principal caminho usado pela bactéria para se tornar resistente é a aquisição do gene mecA, que vem de uma fonte externa desconhecida. Esse gene comanda a síntese de uma proteína chamada PBP2A, que não é desativada pelos antibióticos e é capaz de formar a parede celular da bactéria.
No entanto, a PBP2A não age sozinha: sua atividade está associada a várias outras proteínas codificadas pelo DNA da própria bactéria. "Nossos resultados sugerem uma cooperação entre proteínas da família PBP adquiridas e inatas [originárias do DNA da própria bactéria]", disse de Lancastre à CH on-line. Entre essas proteínas inatas, os pesquisadores descobriram a PBP2, que confere resistência e, ao mesmo tempo, sofre a ação dos antibióticos.
Para esclarecer esse paradoxo, os cientistas estudaram as atividades da PBP2A (proteína adquirida) e da PBP2 (inata). A PBP2 tem duas regiões funcionais: uma adiciona açúcares à parede celular bacteriana enquanto a outra introduz pequenos fragmentos de proteínas (os peptídeos).
Os antibióticos inativam a porção da PBP2 que acrescenta peptídeos, mas não têm efeito sobre a adição de açúcares. "Mostramos que o domínio da PBP2 que introduz açúcares coopera com a PBP2A, que adiciona os peptídeos", afirmou Pinho. Assim, a parede da bactéria é formada mesmo na presença dos medicamentos. "Esse domínio da PBP2 responsável pelo acréscimo de açúcares é um bom alvo para novos antibióticos."
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